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  • 1
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: Glycoproteins ; Glycosyltransferases ; Lectins ; Oncology ; Immunology ; Glycoproteine ; Glycosyltransferassen ; Lectine ; Onkologie ; Immunologie
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Zunehmende chemische und biochemische Kenntnisse über Struktur, Biosynthese und Katabolismus der Glycopteine haben auch neue Einblicke in die Pathobiochemie und klinische Bedeutung der Glycoproteine ermöglicht. Diese werden in der vorliegenden Übersicht zusammenfassend dargestellt. 1. Während der Fetalperiode besitzen die endständigen Kohlenhydratreste der Glycoproteine wichtige Funktionen bei der Zell-Adhäsion, -Fusion und gerichteten Migration. Daneben wird die Rolle der endständigen N-Acetylneuraminsäure (NANA) von Glycoproteinen für die immunologische Toleranz zwischen Mutter und Kind diskutiert. 2. Unter onkologischen Gesichtspunkten wird der Einfluß des Glycoproteinmusters der Plasmamembran für das Tumorwachstum und die Metastasierung beschrieben. Veränderte Glycosyltransferase-Aktivitäten im Serum von Tumorpatienten gewinnen zunehmend an diagnostischer Bedeutung. 3. Durch endständige Kohlenhydratreste von Glycoproteinen wird nicht nur die Immunogenität von Makromolekülen, sondern auch die Immunkompetenz des Organismus beeinflußt. Hierdurch erlangen diese Strukturen sowohl bei der immunologischen Tumorabwehr als auch bei Autoimmunerkrankungen klinische Relevanz. Über Ergebnisse ausgewählter Fachgebiete wird in einer nachfolgenden Übersicht berichtet (Klin. Wochenschr.57, 199 (1979)
    Notes: Summary Increasing knowledge on structure, biosynthesis and catabolism of glycoproteins have given new insights on the patho-biochemical and clinical significance of these macromolecules. The most important results and conclusions are summarized in this review. 1. The terminal sugars of glycoproteins—N-acetylneuraminic acid (NANA) and L-fucose—as well as the penultimate galactose molecule have important functions in cell interaction, adhesion and recognition. Moreover, these carbohydrates mediate the migration and distribution of cells and it is believed that they are essential part of the feto-maternal “immunological barrier”. 2. Evidence indicating that the composition and pattern of plasma membrane glycoproteins is associated with tumour growth and metastatic formation is accumulating. Moreover, the determination of serum glycosyltransferase activity is gaining increasing interest, because the level of theses enzymes is substantially elevated in patients with neoplastic disease. 3. Diseases of the autoimmunosystem are likely linked to a disturbed glycoprotein metabolism. The clinical importance is underlined by studies on immunotherapy of tumours.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Signatur Availability
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  • 2
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: Glycoproteins ; Glycosyltransferases ; Lectin-like proteins ; Oncology ; Immunology ; Gastroenterology ; Hematology and Hemostaseology ; Pulmology ; Neurology ; Glycoproteine ; Glycosyltransferasen ; Lectin-analoge Proteine ; Onkologie ; Immunologie ; Gastroenterologie ; Pulmologie ; Endokrinologie ; Hämatologie u. Blutgerinnung ; Neurologie
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Zunehmende chemische und biochemische Kenntnisse über Struktur, Biosynthese und Katabolismus der Glycoproteine haben auch neue Einblicke in die Pathobiochemie und klinische Bedeutung der Glycoproteine ermöglicht, die in Teil II dieser Übersicht unter Berücksichtigung ausgewählter klinischer Fachgebiete dargestellt werden: 1. Die Glycoproteine der Plasmamembran des Erytrozyten beeinflussen entscheidend sowohl die Antigenität als auch die in-vivo Halbwertszeit dieser Zellen. Pathologische Glycoproteinmuster der Erythrozyten-Membran sind bei verschiedenen Anämie-Formen beschrieben. Auch bestimmte Störungen der Blutgerinnung können als Ergebnis eines veränderten Glycoproteinmusters sowohl der Thrombozyten-Membran als auch einiger Gerinnungsfaktoren gedeutet werden. 2. Die terminalen Kohlenhydratreste zirkulierender Glycoproteine bestimmen deren in-vivo-Halbwertszeit. Da bei Lebererkrankungen eine gestörte Glycosylierung dieser Proteine möglich ist, sind hiermit neue Ansätze zur Interpretation veränderter Glycoproteinkonzentrationen und Enzymaktivitäten im Plasma bei diesen Erkrankungen gegeben. Lectin-analoge Proteine der Plasmamembran von Hepatozyten sind wahrscheinlich an der Genese von Lebererkrankungen beteiligt. 3. Ebenso sind die Glycoproteine des Tracheobronchialsekrets bei verschiedenen Erkrankungen strukturellen Änderungen unterworfen, die auch für das pathobiochemische Verständnis von Bedeutung sein können. 4. Über die strukturabhängige Funktion der Glycoproteine des Genitaltrakts und deren endokrinologische Steuerung liegen neue Erkenntnisse vor. Daneben wird durch die terminalen Kohlenhydratreste verschiedener Hypophysen-Hormone deren Akzeptor-Rezeptor-Spezifität mitbestimmt. 5. Über die Rolle terminaler Zuckerreste von Glycokonjugaten bei der Kontaktfindung von Nervenzellen sowie bei der Erregungsausbreitung liegen, teilweise noch hypothetische, Denkmodelle vor. Sowohl bei genetisch determinierten als auch erworbenen malignen und benignen Erkrankungen des Zentralnervensystems sind pathologische Glycoproteinmuster oder Glycosyltransferase- und Glycosidase-Aktivitäten nachgewiesen. Insgesamt verspricht das Studium des Glycoprotein-Stoffwechsels damit für viele klinische Bereiche neue Ansätze für pathobiochemische, diagnostische und therapeutische Fragestellungen.
    Notes: Summary Increasing knowledge on structure, biosynthesis and catabolism of glycoproteins have given new insights on the pathobiochemical and clinical significance of these macromolecules. The most important results and conclusions are summarized here. For part I of this review see Klin. Wochenschr. 1. Glycoconjugates of the erythrocyte membrane are mainly responsible for the antigenic behaviour and the half-life of these cells. Pathological alterations of the glycoprotein pattern have been found in cases of anemia. Several findings suggest that certain types of hemostatic impairment can be ascribed to changes of the glycoprotein composition of both the platelets and the clotting factors. 2. Terminal sugars determine the half-life of circulating glycoproteins. The observed changes of the glycoprotein concentration and enzyme activity in the serum of patients with liver diseases can be partly attributed to a disturbed glycosylation within the liver cell. Lectin-like proteins of the plasma membrane are probably involved in the development of hepatic diseases. 3. Bronchopulmonary diseases are quite often accompanied by changes in the amount and composition of glycoproteins secreted, a finding which might be important when elucidating the pathobiochemical mechanism. 4. Recently, substantial interest has been generated by findings of a structure-dependent function of glycoproteins within the genital tract. It is known that terminal sugars influence the acceptor-receptor specificity of several hormones released by the hypophysis. 5. The function of terminal sugar residues during the process of contact finding and the excitation transmission between neurons is well-established. Congenital or acquired diseases of the central nervous system, either benignant or malignant, often exhibit pathologic alterations of the glycoprotein pattern and the activity of glycosyltransferases or glycosidases. Taken together studies on glycoprotein metabolism may shed new light on pathogenesis, diagnosis and treatment of many diseases.
    Type of Medium: Electronic Resource
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