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    Electronic Resource
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    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Liebigs Annalen 757 (1972), S. 187-192 
    ISSN: 0075-4617
    Keywords: Chemistry ; Organic Chemistry
    Source: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology
    Description / Table of Contents: Phospholipase A (EC 3.1.1.4) from Bee Venom, II1a). - At Least Two Phospholipases A in Bee VenomPhospholipase A is separated from hyaluronidase and biologically active peptides by repeated chromatography on ion exchangers and Sephadex. Isoelectric focusing analysis gives a single protein peak with phospholipase activity. The enzyme is strongly basic, as indicated by its isoelectric point at pH 10.0. It is 30 times more active against egg lecithin than phospholipase A from Crotalus venom. N-Terminal is found isoleucine alone. Contrary to previous assumptions, the molecular weight is only 10900. Furthermore, 15-18 tryptic peptides are in close agrement with the data from amino acid analysis (table 1); there are 100-102 amino acids including 9 Lys and 4-5 Arg in the polypeptide chain. - Further separation of phospholipase A is achieved by disc electrophoresis (staining by amido black) revealing three bands in a ratio of 65 : 30 : 5. The main components phospholipase A 1 and A 2 show lecithinase activity. - Native phospholipase is readily hydrolysed by trypsin releasing two small fragments and residual phospholipase A. In contrast to the pancreas enzyme, bee venom phospholipase contains no enzymatically inactive precursor.
    Notes: Durch wiederholte Kationen-Austauschchromatographie von Bienengift mit anschließender Gelfiltration wird gereinigte Phospholipase A (EC 3.1.1.4) frei von Hyaluronidase und biologisch aktiven Peptiden erhalten. Sie erweist sich bei isoelektrischer Fokusierung als einheitlich und stark basisch (IP=10.0). Das Molekulargewicht beträgt nur 10900; die früher gefundenen höheren Werte lassen sich nicht bestätigen. N-Terminal liegt nur Isoleucin vor. Durch quantitative Aminosäureanalyse werden 100-102 Aminosäuren erhalten, davon 9 Lys und 4-5 Arg (Tab. 1). In guter Übereinstimmung damit stehen 15-18 Spaltstellen, wie durch tryptische Hydrolyse des mit Perameisensäure oxydierten Enzyms gezeigt wird. Im Lecithinase-Test ist die Phospholipase aus Bienengift 30mal aktiver als Phospholipase A aus Crotalus-Gift. - Auf Grund der Diskelektrophorese (Anfärbung mit Amidoschwarz) besteht die Phospholipase A aus drei Komponenten im Verhältnis 65 : 30 : 5. Die beiden Hauptkomponenten, Phospholipase A 1 und A 2, sind enzymatisch aktiv. - Native Phospholipase wird von Trypsin angegriffen, wobei zwei kleine basische Bruchstücke und Rest-Phospholipase A entstehen. Im Gegensatz zur Pankreas-Phospholipase A liegt das Bienengift-Enzym nicht als inaktives Zymogen vor.
    Additional Material: 2 Tab.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Signatur Availability
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